Classification -59- Les composés polyfonctionnels mixtes (2ème partie)

Les acides aminés

a) Présentation

Ils possèdent une fonction acide carboxylique –C(=O)-OH et une fonction amine –NH2 soit sur l’atome de carbone en a, en ß ou plus loin.

Quelques exemples :

-CH2(-NH2)-C(=O)-OH : l’acide 2-aminoéthanoïque ou glycine,

-C6H5-CH2-CH(-NH2)-C(=O)-OH : l’acide 2-amino-3-phénylpropanoïque ou phénylalanine,

-HO-C(=O)-CH2-CH(-NH2)-C(=O)-OH : l’acide 2-aminobutan-1,4-dioïque ou acide aspartique,

Les acides aminés ont tous un nom scientifique et un nom usuel.

De plus ils ont tous (sauf la glycine) au moins un atome de carbone asymétrique.

Comme représentation spatiale peuvent être utilisées :

-celle de Cram. En forme de tétraèdre, l’atome de carbone asymétrique en est au centre, les deux liaisons dans le plan de la figure sont représentées par des traits continus, celle en avant par un triangle, et celle en arrière par des pointillés,

-celle de Fischer. En forme de croix, l’atome de carbone asymétrique en est au centre, la chaîne carbonée est disposée verticalement vers l’arrière (l’atome de carbone de classement le plus faible étant en haut, très souvent la fonction acide carboxylique) et par conséquent horizontalement apparaissent les liaisons vers l’avant.

Il y aura donc deux isomères optiques distingués par leur configuration absolue R ou S définie à partir de la classification Cahn-Ingold-Prelog. Rappelons que si le classement décroissant se fait, à partir de la représentation de Cram, sans le sens des aiguilles d’une montre, il s’agit de la configuration absolue R et inversement S.

b) Synthèse des a-aminoacides

Par amination simple d’un a-chloroacide, selon la réaction d’Hofmann en présence d’ammoniac ou selon la réaction de Gabriel en présence de phtalimide :

CH3CH2CHCl-C(=O)-OH + NH3 ------> CH3CH2CH(-NH2)-C(=O)-OH + HCl.

Par amination d’un aldéhyde, selon la réaction de Strecker, en présence de cyanure de sodium et de chlorure d’ammonium NH4Cl :

CH3CH2CH2-C(=O)-H + NH4Cl + NaC=N + H2O ------> CH3CH2CH2-CH(-NH2)-C(=O)-OH + NH3 + HCl

c) Réactivité

Caractère acido-basique

Un a-aminoacide de formule générale R-CH(-NH2)-C(=O)-OH à l’état solide donne en solution aqueuse un ion à la fois cation ammonium et anion carboxylate nommé zwitterion R-CH(-N+H3)-C(=O)-O-.

Selon le pH du milieu, ce zwitterion peut se transformer en deux ions extrêmes. Chaque a-aminoacide a au moins deux pK : pKa1 et pKa2 (parfois plus) délimitant trois zones de prédominance :

-si le pH est compris entre 0 et pKa1, c’est l’ion R-CH(-N+H3)-C(=O)-OH qui est majoritaire,

-si le pH est compris entre pKa2 et 14, c’est l’ion R-CH(-NH2)-C(=O)-O-qui est majoritaire,

-si le pH est compris entre pKa1 et pKa2, c’est l’ion R-CH(-N+H3)-C(=O)-O qui est majoritaire.

Le zwitterion est donc à la fois acide du couple ( R-CH(-N+H3)-C(=O)-O-/ RCH(-NH2)-C(=O)-O-) et base du couple ( R-CH(-N+H3)-C(=O)-OH / R-CH(N+H3)-C(=O)-O-).

Cyclisation intermoléculaire

La fonction acide carboxylique d’un a-aminoacide peut réagir avec la fonction amine d’un autre a-aminoacide pour donner deux fonctions amides selon un hétérocycle azoté à 6 atomes dont deux atomes d’azote.

Cyclisation intramoléculaire

La fonction acide carboxylique d’un a-aminoacide peut réagir avec la fonction amine du même aminoacide (cela ne concerne pas les a-aminoacides, car le cycle obtenu à trois atomes serait trop instable) pour donner un lactame à partir d’un .aminoacide R-CH(-NH2)-CH2-CH2-C(=O)-OH.

Un lactame est un hétérocycle azoté à 5 atomes dont un atome d’azote proche de la pyrrolidine mais possédant en alpha de l’atome d’azote un groupement carbonyle –C(=O)-.

Déshydratation intermoléculaire

La fonction acide carboxylique d’un a-aminoacide peut réagir avec la fonction amine d’un autre a-aminoacide pour donner une fonction amide nommée liaison peptidique, incluse dans un dipeptide.

Avec trois a-aminoacides, un tripeptide... Par répétition à l’infini il se forme les polypeptides.

Il s’avère que cette réaction n’est pas très sélective et peut mener à toutes sortes de dipeptides, tripeptides... polypeptides.

Exemples : entre l’alanine et la glycine, obtention du dipeptide ala-gly : 

CH3-CH(-NH2)-C(=O)-OH + H2N-CH2-C(=O)-OH

------> CH3-CH(-NH2)-C(=O)-HN-CH2-C(=O)-OH + H2O,

obtention du dipeptide gly-ala :

H2N-CH2-C(=O)-OH + CH3-CH(-NH2)-C(=O)-OH

------> H2N-CH2-C(=O)-NH-CH(-CH3)-C(=O)-OH + H2O,

obtention du tripeptide gly-ala-gly :

2 H2N-CH2-C(=O)-OH + CH3-CH(-NH2)-C(=O)-OH

------> H2N-CH2-C(=O)-NH-CH(-CH3)-C(=O)-HN-CH2-C(=O)-OH + H2O,

etc.

Les protéines, d’origine naturelle, ont la même particularité que les polypeptides mais sont issus de la condensation d’un plus grand nombre d’ a-aminoacides ; elles ont de plus des chaînes plus complexes et des masses molaires plus importantes.

Elles ont une triple structure :

-primaire par l’enchaînement des a-aminoacides d’origine,

-secondaire par l’existence au sein d’une chaîne d’interactions qui leurs confèrent une géométrie pour la plupart hélicoïdale a (vis à droite) comme la kératine ou feuillet plissé ß comme la fibroïne,

-tertiaire par les interactions entre chaînes qui créent des agrégats.

Parmi les protéines, citons les hormones (comme l’insuline...), les enzymes (comme le ribonucléase...), les anticorps, l’hémoglobine, l’albumine...

Les enzymes sont des catalyseurs des mécanismes biologiques mais ayant une spécificité réactive, c’est-à-dire qu’ils ne catalysent qu’une seule réaction. Certains ont en plus de leur structure protéinique de petites molécules ou coenzymes telles les vitamines comme l’acide ascorbique (C), la riboflavine (B2), l’acide folique (M), la biotine (H)...